El secreto de la pegajosidad de los mejillones bajo el agua

adhesivo en los mejillones

Investigadores revelan una nueva sinergia de moléculas adhesivas

Los mejillones sobreviven bajo el agua pegándose a las rocas durante las feroces olas o mareas. Los materiales que imitan esta adhesión bajo el agua se utilizan ampliamente para la adhesión a la piel o los huesos, para modificar la superficie de un andamio o incluso en sistemas de administración de fármacos o células. Sin embargo, estos materiales no han imitado por completo las capacidades de los mejillones.

Un equipo de investigación conjunto de POSTECH y la Universidad Nacional de Kangwon (KNU), dirigido por el profesor Hyung Joon Cha y el candidato a doctorado Mincheol Shin del Departamento de Ingeniería Química de POSTECH con el profesor Young Mee Jeong y el Dr. Yeonju Park del Departamento de Química de KNU — ha analizado la dopa y la lisina, que son los aminoácidos que componen las proteínas adhesivas superficiales secretadas por los mejillones, y ha verificado que sus funciones están relacionadas con su ubicación.

El equipo ha dado un paso más para revelar el secreto de la adhesión bajo el agua al descubrir que estos aminoácidos pueden contribuir a la adhesión y cohesión de la superficie de manera diferente según su ubicación específica.

La característica de las proteínas adhesivas del mejillón que se han imitado hasta ahora es que contienen una gran cantidad de un aminoácido único llamado dopa. La dopa es un aminoácido modificado con un grupo hidroxilo más unido a la tirosina, y la investigación sobre la adhesión bajo el agua comenzó con el hecho de que la dopa constituye un importante componente de la proteína adhesiva.

Sin embargo, el equipo de investigación cuestionó el hecho de que esta excelente adhesión bajo el agua de los mejillones sea posible gracias a una sola molécula y se centró en observar el número y la ubicación de la lisina, que es un aminoácido que ocurre con tanta frecuencia como la dopa.

interacciones intermoleculares

Imagen: Ilustración esquemática que describe cómo el par dopa-lisina compromete las interacciones catión-π intermoleculares

Como resultado, el equipo de investigación descubrió que la dopa y la lisina están unidas entre sí con aproximadamente la mitad de probabilidad. Por otro lado, se reveló que a diferencia de lo que se ha conocido hasta ahora, cuando se unen la dopa y la lisina, no siempre producen una sinergia positiva. Los investigadores confirmaron que en el caso de la interacción catión-π, más bien se produce una sinergia negativa.

Cuando la dopa y la lisina están juntas, se produce una diferencia en la densidad de las moléculas de agua a nivel microscópico y se reduce la concentración de moléculas de agua alrededor de la dopa. Esta reducida concentración permite una diferencia en la fuerza de enlace de hidrógeno entre el anillo de benceno y el grupo hidroxilo de dopa, reduciendo así la estabilidad estructural del complejo catión-π.

Utilizando espectroscopía Raman, el equipo de investigación confirmó que el grupo CH2 ubicado en la cadena de lisina situada cerca de dopa y el catecol de la dopa adyacente forman una interacción intramolecular, lo que reduce su estabilidad.

Los hallazgos de este estudio permiten confirmar cómo se diseñó la proteína adhesiva de los mejillones, y parece prometedor para ser aplicable en el futuro a la investigación de proteínas adhesivas de otros organismos.

"Con este nuevo descubrimiento sobre la sinergia entre dopa y lisina, que se sabe que siempre juegan un papel positivo en la adhesión bajo el agua, cambiará el marco de trabajo de la forma en que se diseñan los materiales adhesivos", comentó el profesor Hyung Joon Cha, quien dirigió la investigación.

Esta investigación, que se publicó recientemente en Chemistry of Materials, se realizó como parte del estudio titulado "Understanding the underwater adhesion mechanism of adhesive organisms: controlling the balance between surface adhesion and cohesion"

Artículo científico: Two Faces of Amine–Catechol Pair Synergy in Underwater Cation−π Interactions

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