Utilizan una proteína especial para sincronizar su reloj circalunar
En una reciente publicación un equipo de investigación conjunto de la Universidad Johannes Gutenberg de Mainz (JGU), la Universidad de Colonia y la Universidad de Oldenburg presentó sus hallazgos sobre el funcionamiento de una proteína criptocromo atípica (Cry).
Estas proteínas se encuentran en una variedad de organismos y, a menudo, participan en procesos biológicos controlados por la luz. El gusano marino de cerdas Platynereis dumerilii, por ejemplo, emplea una proteína Cry especial denominada L-Cry para distinguir entre la luz del sol y la de la luna, así como entre las diferentes fases de la luna.
Esto es esencial para que los gusanos marinos sincronicen su reproducción con la fase de luna llena a través de un calendario mensual interno, también llamado reloj circalunar. Los investigadores de Colonia utilizaron la plataforma de criomicroscopía electrónica de su universidad para visualizar la estructura tridimensional de la proteína L-Cry en diferentes condiciones de luz.
Los resultados de estos análisis estructurales, junto con los de las investigaciones bioquímicas realizadas principalmente en la Universidad de Mainz, revelaron que, en la oscuridad, L-Cry adopta una disposición denominada dímera, que consta de dos subunidades unidas por una conexión estable, mientras está bajo una intensa iluminación similar a la de la luz solar, se descompone en sus subunidades o monómeros.
Imagen: Cuando se expone a una iluminación brillante, la proteína L-Cry se disocia en sus dos subunidades. (imagen/©: Eva Wolf y Hong Ha Vu)
No es sólo la disposición espacial de las dos subunidades en la oscuridad lo que es inusual y corresponde a una disposición no observada previamente en otras proteínas Cry. La dirección de los cambios inducidos por la luz también es inusual, ya que para otras proteínas Cry sólo se ha descrito el proceso inverso, es decir, desde disposiciones de monómeros en la oscuridad a disposiciones de dímeros o oligómeros superiores en la luz.
El equipo de investigación también pudo identificar las principales características estructurales de la proteína que son importantes para este inusual comportamiento. Además, el conocimiento de la estructura tridimensional permitió a los investigadores introducir mutaciones específicas en la proteína L-Cry para caracterizar mejor su funcionamiento como fotorreceptor.
"Nuestros hallazgos podrían explicar cómo L-Cry logra distinguir entre la luz solar y la luz de la luna: la luz solar intensa siempre activa ambas subunidades del dímero simultáneamente, lo que inicia su descomposición en subunidades individuales. Sin embargo, la luz de la luna, significativamente más débil, estadísticamente sólo activa una de dos subunidades", explicó la profesora Eva Wolf del Instituto de Fisiología Molecular de la JGU, quien dirigió el estudio en la Universidad de Mainz.
Los resultados del estudio resaltan la singularidad de L-Cry entre las proteínas Cry muy diversas con su amplia gama de funciones. También se cree que son proteínas sensoras en la percepción del campo magnético terrestre en las aves.
Primeros pasos para decodificar los procesos moleculares del reloj circalunar
"Trabajar con proteínas sensibles a la luz es siempre un desafío", dijo Hong Ha Vu, candidato a doctorado en el grupo de investigación de la JGU de la profesora Eva Wolf y uno de los principales contribuyentes al estudio.
Imagen: PdLCry pertenece al linaje CRY tipo I pero tiene características de secuencia únicas
"Al preparar las proteínas L-Cry para el análisis, debemos llevar a cabo todos los procesos experimentales en la oscuridad o bajo condiciones de luz roja específicamente definidas para evitar una preactivación involuntaria de estas proteínas muy sensibles a la luz. Para la caracterización funcional de L-Cry, también es necesario utilizar condiciones de iluminación similares a la luz solar natural bajo el agua y la iluminación de la luna, del tipo que los gusanos de cerdas encuentran en su hábitat natural".
"Sólo entonces podremos comparar las propiedades específicas de L-Cry en su papel como receptor de luz solar y lunar con las de otros criptocromos".
La profesora Eva Wolf añadió: "Nuestras investigaciones han proporcionado nuevos conocimientos importantes sobre cómo funciona este receptor tan inusual de la luz solar y lunar. Además, nuestros conocimientos estructurales y mecanicistas moleculares sobre la función de L-Cry han abierto futuras vías de investigación que deberían ayudarnos a comprender mejor los procesos moleculares aún en gran medida desconocidos implicados en la sincronización del reloj circalunar con las fases lunares".
La investigación se ha publicado en Nature Communications: A marine cryptochrome with an inverse photo-oligomerization mechanism
