El extremófilo Pyrodictium abyssi crece a la temperatura del agua hirviendo
Los científicos han descubierto una proteína secretada por un extremófilo de aguas profundas —un organismo adaptado a condiciones ambientales extremas— que se autoensambla en una biopelícula y es altamente estable, lo que aumenta su potencial para aplicaciones biomédicas.
La proteína, denominada AbpX, representa un nuevo clado, o rama evolutiva, de una familia más amplia de proteínas formadoras de biomatriz previamente conocidas.
"Lo que hace que AbpX sea única es que no requiere métodos de procesamiento complejos para formar una biopelícula", afirma Vincent Conticello, autor principal del artículo y profesor de química en la Universidad de Emory. "Lo único que hay que hacer es añadir calcio y se auto ensambla".
Esta cualidad convierte a la proteína en una base atractiva para la creación de biomateriales sintéticos. Dado que no se requieren productos químicos agresivos para su ensamblaje, se minimiza el daño a las células y a los fármacos sensibles.
La proteína AbpX también es notablemente estable y duradera, y se encuentra en el extremófilo Pyrodictium abyssi, que crece a la temperatura del agua hirviendo.
Vídeo: Flexión axial del filamento AbpX. Representación 3D del resultado del "análisis de variabilidad 3D" de cryoSPARC, utilizando las 1.572.118 partículas de crio-EM empleadas para la reconstrucción helicoidal de AbpX. Crédito: Proceedings of the National Academy of Sciences (2026). DOI: 10.1073/pnas.2600204123
El equipo de investigación estaba estudiando otra proteína producida por P. abyssi cuando observaron una tenue red de fibras en el fondo de una imagen de microscopio electrónico. Estas minúsculas fibras, 10.000 veces más pequeñas que un cabello humano en diámetro, resultaron ser AbpX.
"Fue un descubrimiento accidental", dice Conticello. "Los avances en microscopía permitieron obtener esta nueva perspectiva del mundo natural, que además podría tener una utilidad terapéutica real".
Han Remaut, microbiólogo estructural y molecular de la Vrije Universiteit Brussel y del Centro VIB-VUB de Biología Estructural en Bruselas, Bélgica, es coautor principal del artículo.
Andrés González Socorro, candidato a doctorado de Emory, es coautor principal del artículo, junto con Mike Sleutel y Adrià Sogues, quienes lideraron los esfuerzos en la Vrije Universiteit Brussel y el Centro VIB-VUB de Biología Estructural.
La búsqueda de un tesoro viviente
Pyrodictium abyssi, cuyo nombre proviene de las raíces griegas que significan "fuego", "red" y "abismo", fue aislado en 1991 de fuentes hidrotermales de aguas profundas. Pertenece al dominio Archaea, una rama de organismos unicelulares que tiene un linaje evolutivo separado de los dominios de bacterias y eucariotas, que incluye a todos los organismos multicelulares.
Mientras que algunos "bioprospectores" se adentran en las profundidades del océano en busca de tesoros "vivos", otros prefieren quedarse en el laboratorio, donde pueden explorar valiosos misterios ocultos en estas formas de vida recién descubiertas.
El laboratorio de Conticello comenzó a estudiar P. abyssi como parte de una colaboración internacional para caracterizar una de las proteínas previamente conocidas del organismo, que forma una biomatriz de diminutos y rígidos tubos, o cánulas.
Esa investigación dio como resultado un artículo publicado en 2025 en Nature Communications, que caracterizaba la estructura de las cánulas y el mecanismo por el cual se autoensamblan.
Imagen derecha: Fibras de ApbX ampliadas en una imagen de microscopio electrónico de transmisión. Las fibras individuales tienen un diámetro aproximado de 2,5 nanómetros, decenas de miles de veces más pequeñas de lo que el ojo humano puede ver. Crédito: Andrew Socorro Gonzalez/Universidad de Emory
Un nuevo clado de proteínas
A continuación, los investigadores se centraron en estudiar la red de filamentos secretados por las células de P. abyssi. El análisis bioinformático demostró que los filamentos representan un clado distinto de proteínas dentro de la superfamilia TasA de proteínas de la biomatriz, y que los miembros de este clado recién descubierto están ampliamente distribuidos en bacterias y arqueas.
"Los microbios secretan estos filamentos que se agrupan para formar una biopelícula", explica Conticello. "La biopelícula permite que las células se adhieran a las superficies y, además, forma una capa protectora sobre ellas".
Los investigadores bautizaron su proteína formadora de biopelículas como AbpX: "A" de arqueas, "b" de agrupamiento, "p" de proteína y "X" de desconocido.
Para aprender más sobre la estructura de AbpX y cómo se forma en una biopelícula, González Socorro clonó la secuencia de ADN de la proteína. Luego implantó este material genético en muestras de laboratorio de la bacteria E. coli, que leyó la información codificada por el gen y produjo la proteína.
En sus experimentos, demostró cómo las fibras de AbpX se agrupan rápidamente formando una biopelícula cuando añade iones de calcio a una muestra líquida de dichas fibras.
"Utilicé un reómetro, un instrumento que estudia el flujo de materiales bajo tensión", explica González Socorro. "Puedes ver cómo una sustancia cambia de estado líquido a gel. Si presiono el agua, por ejemplo, seguirá fluyendo. Pero si presiono la gelatina, rebotará".
"Resulta interesante que el mismo organismo, P. abyssi, produzca dos proteínas que forman una biomatriz con la simple adición de calcio", añade.
Pero mientras que los tubos rígidos de las cánulas se asemejan a pasta cruda y recta, las fibras de AbpX son más como "fideos cocidos y ondulados", dice Conticello.
Imagen: Micrografía electrónica de barrido de parte de una red de células y túbulos de Pyrodictium abyssi, con túbulos dispuestos en una matriz regular. Este hipertermófilo de aguas profundas crece a algunas de las temperaturas más extremas de cualquier organismo conocido (110 °C).
Una visión a nivel atómico
La microscopía electrónica de transmisión, realizada en el Laboratorio Central de Microscopía Electrónica Integrada Robert P. Apkarian de Emory, documentó la estructura cristalina de la matriz AbpX.
El Laboratorio de Microscopía Criogénica Bioelectrónica VIB-VUB amplió la imagen para revelar la matriz AbpX a escala atómica. Las imágenes muestran cómo la parte superior de una onda de una fibra AbpX ondulante interactúa con la parte inferior de otra onda para unir fibras individuales en una red entrecruzada.
El estudio de AbpX podría ayudar a descubrir secretos sobre los biofilms de microbios patógenos, incluidas las bacterias dañinas que utilizan estas membranas viscosas para bloquear los antibióticos. AbpX también tiene potencial para aplicaciones biomédicas como apósitos para heridas, recubrimientos para dispositivos médicos e ingeniería de tejidos.
"Vamos a seguir caracterizando AbpX para comprender mejor sus diferentes propiedades mecánicas y comportamientos", afirma Conticello. "Esto nos ha abierto un nuevo campo de investigación".
La revista Proceedings of the National Academy of Sciences publicó el descubrimiento y la caracterización de la proteína: Pyrodictium abyssi AbpX reveals a calcium-responsive family of microbial biomatrix proteins that form thermostable hydrogels
