La proteína receptora, llamada LITE-1, fue descubierta en el gusano nematodo Caenorhabditis elegans
Científicos han descubierto un nuevo tipo de proteína fotorreceptora que es aproximadamente 50 veces más eficientes en la captura de luz que la rodopsina, una proteína que se encuentra en las membranas celulares en la retina del ojo humano.
La nueva proteína receptora, llamada LITE-1, fue descubierta en el gusano nematodo Caenorhabditis elegans, un organismo modelo común en la investigación biológica.
"Este fotorreceptor en realidad proviene de una familia de proteínas receptoras del gusto descubiertas por primera vez en los insectos", dijo Shawn Xu, profesor en el Departamento de Fisiología Molecular e Integrativa en la Facultad de Medicina de la Universidad de Michigan Medical y autor principal de un artículo sobre el descubrimiento publicado el 17 de noviembre en la revista Cell.
"Estos, sin embargo, no son los mismos receptores del gusto como en los mamíferos".
El profesor Xu y los co-autores demostraron previamente que, aunque carece de ojos, el C. elegans se aleja de los destellos de luz.
La nueva investigación va un paso más allá, demostrando que LITE-1 absorbe directamente la luz, en lugar de ser un intermediario que detecta sustancias químicas producidas por las reacciones que implican la luz.
"Varias características distinguen LITE-1 de fotorreceptores conocidos, incluyendo una eficiencia excepcionalmente alta en fotoabsorción, una capacidad de detectar tanto la radiación UV-A y UV-B de la luz, una dependencia estricta en la conformación de proteínas por fotoabsorción, una fuerte resistencia al fotoblanqueado y una topología de la membrana invertida en comparación con opsinas", explicaron los autores.
"LITE-1 tampoco tiene ninguna homología de secuencia con los dos fotorreceptores conocidos en los metazoos (es decir, opsinas y criptocromos) o cualquier otro fotorreceptor en microbios y plantas".
"Al parecer, LITE-1 representa un tipo distinto de fotorreceptores en la naturaleza", dijeron.
Los fotorreceptores animales normalmente tienen dos componentes: una proteína base y un cromóforo que absorbe la luz (un papel desempeñado por la retina, o vitamina A, en la vista humana).
Al romper estos fotorreceptores aparte, el cromóforo aún conserva parte de su funcionalidad.
"Este no es el caso para LITE-1. Rompiéndola se detiene por completo su capacidad para absorber la luz, en lugar de disminuirla - demostrando que realmente es un modelo diferente", dijo el profesor Xu.
El equipo determinó también que dentro de LITE-1, hay un aminoácido triptófano en dos lugares y crítico para su función.
Cuando fue modificada una proteína sin sensibilidad a la luz en la misma familia, GUR-3, para añadir los correspondientes residuos de triptófano, reaccionó fuertemente a la luz UV - con aproximadamente un tercio de la sensibilidad a los rayos UV-B como LITE-1.
"Esto sugiere que los científicos pueden ser capaces de utilizar técnicas similares para modificar genéticamente otros nuevos fotorreceptores", señaló el profesor Xu.
Califican la investigación actual como un "punto de entrada", y los autores dijeron que el descubrimiento podría ser útil en una variedad de maneras.
"Con más estudios, por ejemplo, podría ser posible desarrollar LITE-1 en un aditivo protector solar que absorba los rayos nocivos, o para la investigación científica mediante el fomento de sensibilidad a la luz de nuevos tipos de células", dijeron los investigadores.
Artículo científico: The C. elegans Taste Receptor Homolog LITE-1 is a Photoreceptor
